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De l'ADN à la protéine : la transcription copie le gène en ARN dans le noyau, la maturation (épissage, parfois alternatif) façonne l'ARN messager, puis la traduction le décode codon par codon en protéine dans le cytoplasme. La protéine relie le génotype au phénotype à toutes les échelles (moléculaire, cellulaire, macroscopique), un phénotype restant multifactoriel (plusieurs gènes + environnement). Approfondissement — hors épreuve écrite de terminale : ce thème relève de la spécialité de PREMIÈRE ; il est réinvesti en terminale (génétique et évolution, plantes, physiologie) et mobilisable au Grand oral, mais il n'est pas un thème propre de l'écrit de terminale.
5sectionsca. 21min de lecture5compétencesNiveauBase 1 · Standard 3 · Approfondissement 1Vérifié · 06/2026
niveau de base
Sache restituer la chaîne ADN → ARN pré-messager → (épissage) → ARNm → protéine, en localisant chaque étape (noyau / cytoplasme) et en utilisant correctement le tableau du code génétique pour traduire un ARNm.
niveau approfondi
Sache exploiter des données (séquences, électrophorèses, expériences sur l'environnement) pour argumenter l'effet d'une mutation à plusieurs échelles, le rôle de l'épissage alternatif dans la diversité du protéome et l'influence de l'environnement sur l'expression des gènes — y compris pour défendre un sujet au Grand oral.
Lesetiefe: Approfondi
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De l'ADN à l'ARNm : transcription, maturation et export
Transcription
L'ARN polymérase lit le brin matrice de 3' vers 5' et synthétise un ARN complémentaire et antiparallèle, de 5' vers 3'.
Complémentarité ADN matrice → ARN
Règles d'appariement lors de la transcription : en face de chaque base de l'ADN matrice, l'ARN reçoit la base complémentaire, l'uracile (U) remplaçant la thymine (T).
On donne le brin transcrit (matrice) d'un fragment de gène, lu de 3' vers 5' : 3'–T A C G G A T T A C T–5'. Écris la séquence de l'ARN pré-messager (sens 5' → 3') et compare-la au brin codant.
L'ARN est complémentaire et antiparallèle du brin matrice. On apparie chaque base : en face de T → A, de A → U, de C → G, de G → C.
Matrice 3'–T A C G G A T T A C T–5' donne ARN 5'–A U G C C U A A U G A–3' (T→A, A→U, C→G, G→C, G→C, A→U, T→A, T→A, A→U, C→G, T→A).
Le brin codant est le complémentaire de la matrice : 5'–A T G C C T A A T G A–3'. L'ARN lui est identique en remplaçant chaque T par U.
L'ARN pré-messager reproduit donc le brin codant (à T → U près) et non le brin matrice : la transcription copie l'information du gène sur un brin d'ARN.
Résultat : ARN pré-messager : 5'–A U G C C U A A U G A–3', identique au brin codant à l'exception de chaque thymine remplacée par l'uracile.
Erreurs fréquentes
Révision active
On donne le brin transcrit (matrice) d'un fragment de gène, lu de 3' vers 5' : 3'–T A C G G A T T A C T–5'. Écris la séquence de l'ARN pré-messager correspondant (sens 5' → 3'), puis vérifie qu'elle est identique au brin codant à l'exception de T remplacé par U.
Rappel actif
Rappelle-toi les points clés — puis révèle.
Sources : Programme de spécialité SVT — classe de première, voie générale (BO spécial n° 1 du 22 janvier 2019) ; ressources de spécialité (BO spécial n° 8 du 25 juillet 2019) (Éduscol — Ministère de l'Éducation nationale)
Traduction : de l'ARNm à la protéine
Traduction
Le ribosome lit l'ARNm codon par codon (3 nucléotides) ; chaque codon, via un ARNt, apporte un acide aminé, assemblé en chaîne polypeptidique.
Du nombre de nucléotides au nombre d'acides aminés
On divise le nombre de nucléotides de la séquence codante par 3 pour obtenir le nombre de codons, puis on retire 1 pour le codon-stop (qui ne code aucun acide aminé).
On donne l'ARNm (5' → 3') : 5'–A U G G C U U G U U A A C C C–3'. Donne la séquence d'acides aminés de la protéine et indique où s'arrête la traduction.
On lit dans le cadre commençant par le START : AUG / GCU / UGU / UAA / CCC. La traduction démarre à AUG.
AUG → Méthionine (Met, START) ; GCU → Alanine (Ala) ; UGU → Cystéine (Cys) ; UAA → codon-STOP.
UAA est un codon-stop : il ne code aucun acide aminé et arrête la traduction. Le codon CCC qui suit n'est jamais lu.
La chaîne polypeptidique obtenue est Met – Ala – Cys, soit 3 acides aminés. On vérifie : 3 codons codants × 3 = 9 nucléotides traduits, le 4ᵉ codon étant le stop.
Résultat : Protéine traduite : Met – Ala – Cys (3 acides aminés) ; la traduction s'arrête au codon-stop UAA, et le codon CCC suivant n'est pas traduit.
Après sa sortie du noyau, l'ARN messager est lu dans le cytoplasme par un ribosome, qui parcourt la molécule de 5' vers 3', trois nucléotides à la fois.
Chaque triplet de nucléotides, ou codon, correspond à un acide aminé d'après le code génétique. La lecture commence au codon-start AUG, qui code la méthionine.
Les acides aminés apportés par les ARN de transfert sont reliés par des liaisons peptidiques. La traduction s'arrête à un codon-stop, qui ne code aucun acide aminé.
Comme un codon vaut trois nucléotides, on déduit la longueur de la protéine du nombre de nucléotides codants : on divise par trois, puis on retire le codon-stop.
Erreurs fréquentes
Révision active
On donne l'ARNm suivant (sens 5' → 3') : 5'–A U G G C U U G U U A A C C C–3'. À l'aide du tableau du code génétique, donne la séquence d'acides aminés de la protéine traduite et indique où s'arrête la traduction.
Rappel actif
Rappelle-toi les points clés — puis révèle.
Sources : Programme de spécialité SVT — classe de première, voie générale (BO spécial n° 1 du 22 janvier 2019) ; ressources de spécialité (BO spécial n° 8 du 25 juillet 2019) (Éduscol — Ministère de l'Éducation nationale)
Épissage alternatif : un gène, plusieurs protéines
Épissage alternatif et diversité du protéome
En assemblant différemment les exons d'un même pré-messager, l'épissage alternatif permet à un seul gène de coder plusieurs protéines distinctes.
Un gène comporte cinq exons (1 à 5). Dans le type cellulaire A, l'ARNm mature contient les exons 1-2-3-4-5 ; dans le type cellulaire B, l'ARNm mature contient 1-2-4-5 (exon 3 absent). Explique l'origine de cette différence et ses conséquences sur les protéines.
Les deux ARNm proviennent du MÊME gène (mêmes exons disponibles), mais ils ne contiennent pas la même combinaison d'exons : l'ARNm B a exclu l'exon 3, conservé dans l'ARNm A.
Cette différence vient de l'épissage : lors de la maturation, les exons ne sont pas toujours assemblés de la même façon. C'est un épissage ALTERNATIF, ici dépendant du type cellulaire.
Comme la séquence des ARNm diffère, la séquence d'acides aminés des protéines traduites diffère aussi : la protéine A et la protéine B n'ont pas la même structure et peuvent avoir des fonctions distinctes.
Un seul gène produit donc deux protéines selon le contexte cellulaire : l'épissage alternatif amplifie le nombre de protéines au-delà du nombre de gènes (diversité du protéome).
Résultat : La différence résulte d'un épissage alternatif : à partir d'un même gène, les types cellulaires A et B assemblent des combinaisons d'exons différentes, produisant deux protéines distinctes — un même gène peut coder plusieurs protéines.
Erreurs fréquentes
Révision active
Un gène comporte cinq exons numérotés 1 à 5. Dans un type cellulaire A, l'ARNm mature contient les exons 1–2–3–4–5 ; dans un type cellulaire B, l'ARNm mature contient les exons 1–2–4–5 (l'exon 3 est absent). Explique l'origine de cette différence et ce qu'elle implique pour les protéines produites.
Rappel actif
Rappelle-toi les points clés — puis révèle.
Sources : Programme de spécialité SVT — classe de première, voie générale (BO spécial n° 1 du 22 janvier 2019) ; ressources de spécialité (BO spécial n° 8 du 25 juillet 2019) (Éduscol — Ministère de l'Éducation nationale)
Du génotype au phénotype : trois échelles (drépanocytose)
La cascade génotype → phénotype aux trois échelles
Le gène détermine une protéine (échelle moléculaire), qui conditionne le fonctionnement cellulaire (échelle cellulaire), lui-même responsable du caractère observable (échelle macroscopique).
Chez une personne drépanocytaire, le gène de la β-globine porte une mutation faux-sens : le 6ᵉ codon de l'ARNm devient GUG au lieu de GAG, remplaçant l'acide glutamique par la valine dans l'hémoglobine. Explique, en suivant les trois échelles du phénotype, comment cette mutation conduit au caractère « drépanocytose ».
La mutation change un seul codon (GAG → GUG), donc un seul acide aminé : l'acide glutamique est remplacé par la valine. L'hémoglobine modifiée (HbS) a une structure altérée qui la fait s'agréger lorsqu'elle est désoxygénée.
Les agrégats d'hémoglobine HbS déforment le globule rouge, qui prend une forme de faucille (drépanocyte) au lieu d'être souple et biconcave. Ces cellules rigides sont fragiles et circulent mal.
Les globules déformés obstruent les petits vaisseaux et sont détruits prématurément : il en résulte anémie, crises douloureuses et fatigue — le caractère « drépanocytose » observable chez l'individu.
Une modification ponctuelle de l'ADN (échelle moléculaire du génotype) se répercute sur la protéine, puis sur la cellule, puis sur l'organisme : c'est la cascade génotype → phénotype, montrant que le gène agit toujours via une protéine.
Résultat : Le changement d'un seul acide aminé (Glu → Val) altère l'hémoglobine (échelle moléculaire), déforme les globules rouges en faucille (échelle cellulaire) et provoque anémie et crises (échelle macroscopique) : la mutation ponctuelle explique le phénotype drépanocytaire à travers les trois échelles.
Erreurs fréquentes
Révision active
Chez une personne atteinte de drépanocytose, le gène de la β-globine porte une mutation faux-sens : le 6ᵉ codon devient GUG (au lieu de GAG), si bien que l'acide glutamique est remplacé par la valine dans l'hémoglobine. Explique, en suivant les trois échelles du phénotype, comment cette mutation ponctuelle conduit au caractère « drépanocytose ».
Rappel actif
Rappelle-toi les points clés — puis révèle.
Sources : Programme de spécialité SVT — classe de première, voie générale (BO spécial n° 1 du 22 janvier 2019) ; ressources de spécialité (BO spécial n° 8 du 25 juillet 2019) (Éduscol — Ministère de l'Éducation nationale)
Même génotype, deux environnements (lapin himalaya)
Le phénotype est multifactoriel
Le phénotype réalisé dépend de l'action conjointe de plusieurs gènes, de l'environnement et de leurs interactions : le génotype ne suffit pas à le déterminer entièrement.
Le lapin himalaya a un corps blanc et des extrémités noires (zones plus froides). On rase une zone blanche du dos et on la maintient au froid (poche de glace) : les poils y repoussent noirs. Explique ce résultat en termes d'influence de l'environnement sur l'expression d'un gène, sans invoquer de mutation.
Toutes les cellules du lapin ont le même génotype, y compris le gène de l'enzyme qui fabrique le pigment foncé. La différence de couleur ne peut donc pas venir d'une différence de gène.
Les zones naturellement foncées sont les extrémités, plus froides ; le corps, plus chaud, reste clair. Le facteur qui varie est la TEMPÉRATURE locale de la peau.
L'enzyme de pigmentation n'est active qu'à basse température : au froid, elle fonctionne et produit le pigment (poil foncé) ; au chaud, elle est inactive et aucun pigment n'est formé (poil clair).
En refroidissant artificiellement une zone du dos, on active localement l'enzyme : les poils repoussent foncés, alors que le génotype n'a pas changé. C'est bien l'environnement (la température) qui module l'expression du gène.
Résultat : À génotype identique, c'est la température locale qui détermine l'activité de l'enzyme de pigmentation : froid → enzyme active → poil foncé ; chaud → enzyme inactive → poil clair. L'environnement influence l'expression du gène sans modifier l'ADN.
Erreurs fréquentes
Révision active
Le lapin himalaya a un pelage blanc sur le corps mais noir aux extrémités (oreilles, pattes, museau, queue), qui sont plus froides. Si l'on rase une zone blanche du dos et qu'on la maintient au froid sous une poche de glace, les poils repoussent noirs. Explique ce résultat en termes d'influence de l'environnement sur l'expression d'un gène, sans aucune mutation.
Rappel actif
Rappelle-toi les points clés — puis révèle.
Sources : Programme de spécialité SVT — classe de première, voie générale (BO spécial n° 1 du 22 janvier 2019) ; ressources de spécialité (BO spécial n° 8 du 25 juillet 2019) (Éduscol — Ministère de l'Éducation nationale)
Références et sources
Éduscol — Ministère de l'Éducation nationale